학교소개

연구 성과

 


 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

연구 성과 게시글의 상세 화면
제목 [논문] 이상호 교수님_ClpL is a functionally active tetradecameric AAA chaperonedistinct from hexameric/dodecameric ones
작성자 비임파성 장기 면역 연구센터 등록일 2021-01-26 조회수 184
ClpL is a functionally active tetradecameric AAA chaperonedistinct from hexameric/dodecameric ones

AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) chaperones are involved in a plethora of cellular activities to ensure protein homeostasis. The function of AAA+ chaperones is mostly modulated by their hexameric/dodecameric quaternary structures. Here we report the structural and biochemical characterizations of a tetradecameric AAA+ chaperone, ClpL from Streptococcus pneumoniae. ClpL exists as a tetradecamer in solution in the presence of ATP. The cryo-EM structure of ClpL at 4.5 Å resolution reveals a striking tetradecameric arrangement. Solution structures of ClpL derived from small-angle X-ray scattering data suggest that the tetradecameric ClpL could assume a spiral conformation found in active hexameric/dodecameric AAA+ chaperone structures. Vertical positioning of the middle domain accounts for the head-to-head arrangement of two heptameric rings. Biochemical activity assays with site-directed mutagenesis confirmed the critical roles of residues both in the integrity of the tetradecameric arrangement and activities of ClpL. Non-conserved Q321 and R670 are crucial in the heptameric ring assembly of ClpL. These results establish that ClpL is a functionally active tetradecamer, clearly distinct from hexameric/ dodecameric AAA+ chaperones. 
연구 성과 게시판의 이전글 다음글
이전글 [논문] 양시영 교수님_TRIM24-RIP3 axis perturbation accelerates osteoarthritis pathogenesis
다음글 [논문] 하상준 교수님_Tumor-infiltrating regulatory T cell accumulation in the tumor microenvironment is mediated by IL33/ST2...
목록